Αξία αποθήκευσης αμινοξέων.

Noviny

Η πρωτεϊνοσύνθεση λαμβάνει χώρα στα ριβοσώματα ως πρωταρχική δομή.

αναμεμειγμένα με μεγάλο αριθμό αμινοξέων, συνδεδεμένα με πεπτιδικούς δεσμούς που σχηματίζονται από καρβοξυλικές και α-αμινο ομάδες κορεσμένων αμινοξέων - άκαμπτοι, entna, γενετικά προσδιορισμένοι.

και το άζωτο έχει τον χαρακτήρα μερικού υποκείμενου:

Το τύλιγμα γύρω του είναι αδύνατο και τόσα πολλά άτομα βρίσκονται στην ίδια επιφάνεια, λοιπόν.

ομοεπίπεδη.

Είναι δυνατό να τυλιχτούν άλλοι σύνδεσμοι γύρω από τη ραχοκοκαλιά του πολυπεπτιδίου.

Η αρχική κατασκευή ανακαλύφθηκε το 1898 από τον καθηγητή στο Πανεπιστήμιο του Καζάν Danilevsky.

Οι Poling και Corey πρότειναν ένα μοντέλο της δευτερογενούς δομής της πρωτεΐνης με τη μορφή μιας αριστερόστροφης α-έλικας, στην οποία οι υδατικοί σύνδεσμοι είναι κλειστοί μεταξύ του πρώτου και του τέταρτου αμινοξέος, γεγονός που επιτρέπει τη διατήρηση της φυσικής δομής της πρωτεΐνης. δημιουργία απλών λειτουργιών, προστασία από την καταστροφή.

Μία στροφή της σπείρας περιέχει περίσσεια 3,6 αμινοξέων, το μήκος της σπείρας γίνεται 0,54 nm.

Στον σχηματισμό των υδάτινων συνδέσμων εμπλέκεται η συμμετοχή όλων των πεπτιδικών ομάδων, η οποία εξασφαλίζει μέγιστη σταθερότητα, μειώνει την υδροφιλία και μεγαλύτερη υδροφοβικότητα του μορίου της πρωτεΐνης.

Η άλφα έλικα δημιουργείται αυθόρμητα και έχει την πιο σταθερή διαμόρφωση, η οποία υποδηλώνει ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια Ο Poling και ο Corey δημιούργησαν μια διαφορετική διατεταγμένη δομή - πτυχές β-μπαλών.Σε αντίθεση με τη συμπυκνωμένη α-έλικα, οι β-μπάλες είναι ομοιόμορφα τραβηγμένες και μπορούν να επεκταθούν τόσο παράλληλα όσο και αντιπαράλληλα

Η σταθεροποίηση αυτών των δομών περιλαμβάνει επίσης τη συμμετοχή δισουλφιδικών θέσεων και δεσμών νερού.

Υπερδευτερογενής δομή – περισσότεραψηλό ραβέντι
οργάνωση ενός μορίου πρωτεΐνης, αναπαράσταση από ένα σύνολο δευτερογενών δομών που αλληλεπιδρούν μεταξύ τους: α-έλικα - δύο αντιπαράλληλες τομές, που αλληλεπιδρούν με υδρόφοβες συμπληρωματικές επιφάνειες (σύμφωνα με την αρχή της σφήνας) ασα, I α-έλικες, ( βχβ)-στοιχεία σε σφαιρικές πρωτεΐνες, β-lancuns, συνδεδεμένα με το τμήμα x, βαβαβ-στοιχεία, που αντιπροσωπεύονται από δύο τμήματα α-έλικες, που παρεμβάλλονται μεταξύ τριών παράλληλων β-λογχών.Για την εξαγωγή αμινοξέων που εισέρχονται πριν από την αποθήκευση της πρωτεΐνης, χρησιμοποιούνται όξινη (HC1), υδρολυτική (OH) 2) και ενζυματική υδρόλυση.

Κατά την υδρόλυση καθαρής πρωτεΐνης, η οποία δεν αναμιγνύεται με το σπίτι, προστίθενται 20 διαφορετικά αμινοξέα.

αμινοξέα,

μπείτε στην αποθήκη πρωτεϊνών, π

α-αμινοξέα

.

Όλες οι μυρωδιές βρίσκονται στη σειρά L και η τιμή και το πρόσημο του οπτικού περιτυλίγματος εξαρτώνται από τη φύση των ριζών αμινοξέων και τις τιμές του pH. Τα D-αμινοξέα δεν έχουν ανιχνευθεί σε ανθρώπινες πρωτεΐνες, αλλά είναι πιο κοινά στο τμήμα ιστού των βακτηρίων και στην αποθήκευση ορισμένων αντιβιοτικών (ακτινομυκίνες).Τα αμινοξέα χωρίζονται σε έναν τύπο λόγω της χημικής φύσης της ρίζας R, η οποία δεν συμμετέχει στο σχηματισμό του πεπτιδικού δεσμού.

Η τρέχουσα ορθολογική ταξινόμηση των αμινοξέων βασίζεται στην πολικότητα των ριζών: Μη πολικό (υδρόφοβο) - Πολικό (υδρόφιλο)(από το ελληνικό amphoteros – διπλής όψης). Στην περιοχή pH 4,0-9,0, όλα τα αμινοξέα εμφανίζονται με τη μορφή διπολικών ιόντων (χρώματα).Σημασία

.

Ισοηλεκτρικό σημείο αμινοξέος (IET, pI)

ακολουθήστε τον τύπο:

Για τα μονοαμινοδικαρβοξυλικά οξέα, το pI υπολογίζεται ως η συνολική τιμή pK (Πίνακας 1) των α- και w-καρβοξυλικών ομάδων, για τα διαμινομονοκαρβοξυλικά οξέα - ως η συνολική τιμή pK των α- και w-αμινο ομάδων.Μάθετε απαραίτητα αμινοξέα (μπορούν να συντεθούν στον ανθρώπινο οργανισμό) και απαραίτητα, που δεν συντίθενται στον οργανισμό και φταίνε.

Απαραίτητα αμινοξέα: βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη.

Αμινοξέα αντικατάστασης:γλυκίνη, αλανίνη, ασπαραγίνη, ασπαρτικό, γλουταμίνη, γλουταμικό, προλίνη, σερίνη.

Διανοητικά αντικαταστάσιμο

(Μπορεί να συντεθεί στον οργανισμό από άλλα αμινοξέα): αργινίνη (με κιτρουλίνη), τυροσίνη (με φαινυλαλανίνη), κυστεΐνη (με θείο), ιστιδίνη (με τη συμμετοχή γλουταμίνης).

Για να προσδιορίσετε την υψηλή συγκέντρωση αμινοξέων σε βιολογικά αντικείμενα, εκτελέστε μια ικοπορική αντίδραση με νινυδρίνη.	Πίνακας 1. Σταθερές διάστασης αμινοξέων	Αμινοξύ	pK 1
pK 2	2,34	9,69
pK 3	2,18	9,09	13,2
Αλάνια	2,02	8,80
Αργινίνη	1,88	3,65	9,60
Ασπαραγίνη	2,32	9,62
Ασπαρτικό οξύ	1,78	5,97	8,97
Valii	2,34	9,60
Ιστιδίνη	2,17	9,13
Γλυκίνη	2,19	4,25	9,67
Γλουταμίνη	2,26	9,62
Γλουταμινικό οξύ	2,36	9,60
Ισολευκίνη	2,20	8,90	10,28
Λευκίνη	2,28	9,21
Lizin	1,99	10,60
Μεθειονίνη	2,21	9,15
Προλίνη	2,20	9,11	10,07
Σειρά	2,15	9,12
Τυροσίνη	2,38	9,39
Θρεονίνη	1,83	9,13
Τρυπτοφάνη	1,71	8,33	10,78

Φαινυλαλανίνη

Κυστεΐνη

υδρόλυση στους 6 n.

στους 110°C για μια αμπούλα κενού.

Σε αυτά τα μυαλά, η τρυπτοφάνη μετατρέπεται σε κυστεΐνη και συχνά σε κυστίνη.

Παρουσία μετάλλων αποφεύγεται η συχνή απώλεια μεθειονίνης και τυροσίνης.

Η γλουταμίνη και η ασπαραγίνη διαλύονται γρήγορα σε γλουταμινικό και ασπαρτικό.

Αντίθετα, η σερίνη και η θρεονίνη βρέθηκαν επίσης να υποτιμώνται, και πολύ περισσότερο η μεγαλύτερη υδρόλυση πραγματοποιείται.

Διαπιστώθηκε ότι τα μείγματα μεταξύ ουδέτερων υπολειμμάτων θα υδρολύονται λιγότερο από 50% μετά από 20 χρόνια.

Παραγγείλετε δείγματα παράλληλης υδρόλυσης για περίοδο 24, 48, 72 και 96 ετών. Στη συνέχεια, τα δεδομένα θείου και θρεονίνης σχεδιάζονται σε μια υπολογαριθμική κλίμακα και παρεκτείνονται στην ώρα μηδέν.

Τα αποτελέσματα που λαμβάνονται με βαλίνη και ισολευκίνη λαμβάνονται μετά από 96 χρόνια υδρόλυσης.

Τα δικαρβοξυλικά οξέα και τα αμίδια τους ονομάζονται συλλογικά και καταχωρούνται ως "Glx" ή "Asx".Η κυστεΐνη και η κυστίνη μετατρέπονται σε σταθερές στο οξύ ενώσεις (για παράδειγμα, κυστεϊκό οξύ) πριν από την υδρόλυση. Μικρό 4.8.Πραγματική χρωματογραφία τυλιγμένης φάσης υψηλής πίεσης: προφίλ έκλουσης θραυσμάτων βρωμιούχου κυανογόνου (CB) ανθρώπινης εμβρυϊκής σφαιρίνης.

1. Η αρίθμηση των θραυσμάτων a-i-u-lanczyug είναι επαρκής.

2. (Ευγενική προσφορά των J. D. Pearson et al. Department of Biochemistry, Purdue University.)

3. Για την ανάλυση της τρυπτοφάνης, πραγματοποιείται υδρόλυση.

Αυτό έχει ως αποτέλεσμα την καταστροφή της σερίνης, της θρεονίνης, της αργινίνης και της κυστεΐνης και την ρακεμοποίηση όλων των αμινοξέων.Το συνολικό επιφανειακό ηλεκτρικό φορτίο μιας πρωτεΐνης σε δεδομένο pH μπορεί να είναι αρνητικό, ουδέτερο ή θετικό.

Για πρωτεΐνες με διαφορετικά φορτία, παρόμοια με την απώλεια αμινοξέων, μπορεί να χρησιμοποιηθεί η μέθοδος της χρωματογραφίας ανταλλαγής ιόντων (θαυμάσιο πράγμα).. Η συγκέντρωση της πρωτεΐνης στους δοκιμαστικούς σωλήνες με το έκλουσμα προσδιορίζεται χρησιμοποιώντας ένα φασματοφωτόμετρο με βάση την ένταση του υπεριώδους φωτός και το γραφικό περιεχόμενο του υγρού που ρέει έξω από τη χρωματογραφική στήλη. Τομή πρωτεϊνών κατά μοριακό βάροςΕάν εντοπίσετε μόρια πρωτεΐνης σε μικρές μπάλες διαφορετικών μεγεθών, το μέγεθος των οποίων βρίσκεται εντός του μοριακού τους βάρους, τότε θα φανεί ότι οι μεγάλες μπάλες θα έχουν μεγαλύτερο μοριακό βάρος ή μέγεθος μορίων.

Αυτό σημαίνει ότι οι πρωτεΐνες μπορούν να διαχωριστούν σε σωματίδια σε ένα κόσκινο - ένα μοριακό κόσκινο που δημιουργείται με ένα πήκτωμα. Αυτή η μέθοδος ονομάζεται συχνάμε διήθηση γέλης ή χρωματογραφία αποκλεισμού μεγέθους

.

Ακολουθεί μια απεικόνιση του πώς, χρησιμοποιώντας πρόσθετη διήθηση γέλης, είναι δυνατός ο διαχωρισμός ενός μείγματος πρωτεϊνών διαφορετικών μεγεθών (Εικ. 1.12).

Φορτώστε τη χρωματογραφική στήλη με γέλη.

Το διάλυμα που ρέει έξω από τη στήλη είναι ανάλογο με τον λογάριθμο του μοριακού βάρους της πρωτεΐνης.

Έτσι, αρκεί να γνωρίζουμε γενικά, σε ποια στήλη πρωτεϊνών, τι να συλλέξουμε, ώστε, χρησιμοποιώντας ένα παρόμοιο γράφημα, να είναι δυνατός ο προσδιορισμός του μοριακού του βάρους (Εικ. 1.13). Μια άλλη μέθοδος που σας επιτρέπει να διαχωρίσετε τις πρωτεΐνες ξεχωριστά από τη μοριακή τους μάζα είναιηλεκτροφόρηση γέλης

(θαυμάσιος).Υπερφυγόκεντρος.